Белки в медицине

Страница 4

В 1871 г. русский врач М.М. Манассеина разрушила дрожжевые клетки, растирая их речным песком. Клеточный сок, отделенный от остатков клеток, сохранял свою способность сбраживать сахар. Через четверть века немецкий ученый Э. Бухнер получил бесклеточный сок прессованием живых дрожжей под давлением до 5*10 Па. Этот сок, подобно живым дрожжам, сбраживал сахар с образованием спирта и оксида углерода (IV):

фермент

C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2

Работы А.Н. Лебедева по исследованию дрожжевых клеток и труды других ученых положили конец виталистическим представления в теории биологического катализа, а термины "фермент" и "энзим" стали применять как равнозначные.

В наши дни ферментология - это самостоятельная наука. Выделено и изучено около 2 тыс. ферментов.

Свойства ферментов.

Важнейшим свойством ферментов является преимущественное одной из нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий ферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение.

Другое важнейшее свойство ферментов - термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большенства из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и потере активности. При увелечении температуры до 10 С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.

Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку желудка, т. е. желудок "переваривал" сам себя.

Классификация ферментов.

----------------------------------------

На Международном биохимическом съезде было принято, что ферменты должны классифицироваться по типу реакции, катализируемой ими. В названии фермента обязательно присутствует название субстрата, т. е. того соединения, на которое воздействует данный фермент, и окончание -аза. (Аргиназа катализирует гидролиз аргинина и т.д.)

По этому принципу все ферменты были разделены на 6 признаков:

1.Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например каталаза:

2H2O2-->O2+2H2O

2.Трансферазы - ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов.

3.Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды, например фосфатаза:

OH

/

R - O - P = O + H2O --> ROH + H3PO4

\

OH

4.Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем.

Например: отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой:

O O

// /

CH3 - C - C ---->CO2 + CH3 - C

|| \ \

O OH H

5.Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой:

глюкозо-6-фосфат --> глюкозо-1-фосфат

6.Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.

Ферментология - молодая и преспективная наука, отделившаяся от биологии и химии и обещающая много удивительных открытий тем, кто решит заняться ею всерьез.

Литература:

Справочник школьника “ХИМИЯ” М.,”СЛОВО” 1995.

Г.Е.Рудзитис, Ф.Г.Фельдман “Химия 11. Органическая химия”

М., “Просвещение”,1993.

А.И.Артеменко, И.В. Тикунова М., “Просвещение” 1993.

“Химия 10-11. Органическая химия”

[ГМВ1]

Перейти на страницу номер:
 1  2  3  4 
Скачать реферат Скачать реферат


Реклама

Разделы сайта

Последние рефераты